近日，中国海洋大学海洋生命学院绿卡教授、英国利物浦大学刘鲁宁教授与张玉忠教授团队合作，在国际著名杂志Plant Physiology在线发表了题为“Molecular interactions of the chaperon CcmS and carboxysome shell protein CcmK1 that mediate β-carboxysome assembly”的研究论文。研究团队通过蛋白质晶体学和生化分析，揭示了一种名为CcmS的辅助蛋白在蓝藻羧酶体组装过程中的关键作用，为提高光合效率和羧酶体合成生物学改造开辟了新途径。
卡尔文循环是自然界生物体内主要的二氧化碳（CO2）固定途径，占地球碳固定总量的95%，对全球的碳循环具有重要的贡献。羧酶体是存在于蓝藻和某些化能自养细菌中的特殊蛋白质细胞器。羧酶体通过将关键CO2固定酶核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶/加氧酶（Rubisco）和碳酸酐酶（CA）封装在一种特殊的类似病毒颗粒的蛋白质外壳内，创造了一个高效的二氧化碳浓缩环境，以最大限度地提高Rubisco羧化活性，同时减少光呼吸作用对能量的消耗。
羧酶体外壳由数以千计的六聚体（BMC-H）、三聚体（BMC-T）和五聚体（BMC-P）同源蛋白质组成。其中，CcmK是β-型羧酶体中含量最高的六聚体外壳蛋白成分。在模式蓝藻Synechocystis sp. PCC6803（Syn6803）和Nostoc sp. strain PCC 7120（Nos7120）中，β-羧酶体包含四个CcmK蛋白（CcmK1-4）。此外，CcmM和CcmN在促进Rubisco成核以及连接羧酶体壳和Rubisco核心方面发挥着重要作用。目前，β-羧酶体各个组分在这些蓝藻中精确组装的分子机制尚不清楚。
研究团队利用蛋白质单晶衍射技术，成功解析了来自蓝藻Nostoc sp. PCC 7120的CcmS蛋白晶体结构。研究发现，CcmS在溶液中呈同源二聚体聚集形式，每个CcmS单体由5个α-螺旋和4个β-折叠组成。两个CcmS分子旋转对称，二聚体界面主要由两个CcmS单体间的氢键和盐键介导行成。蛋白质结构和生化分析进一步表明，CcmS能够与羧酶体外壳蛋白CcmK1的碳端特异性相互作用，该相互作用对于β-羧酶体壳的正确组装至关重要。同时，实验结果证明CcmS与CcmK2、CcmM等其他羧酶体蛋白不存在相互作用。
这一研究发现，为揭示羧酶体组装机制提供了新的见解。CcmS辅助蛋白与CcmK1的特异相互作用，可以作为一种有效的调节机制，促进β-羧酶体的功能性组装，并提高蓝藻在特定生态环境中的适应性。深入了解蓝藻羧酶体组装的分子机制，为通过生物工程改造在其他生物体内构建羧酶体活性结构提供了重要信息。随着研究的深入，我们有望看到更多基于羧酶体的生物技术应用，为解决全球能源和环境挑战贡献力量。例如，该研究有助于将活性羧酶体引入植物，提高作物光合效率；为构建新型的CO2固定系统、应对气候变化提供了潜在方案；制造基于羧酶体的纳米生物反应器，提高生物催化性能。
该论文由中国海洋大学为第一作者单位和通讯作者单位，中国海洋大学海洋生命学院二年级博士研究生程金和李春阳教授为共同第一作者，刘鲁宁教授和张玉忠教授为共同通讯作者。该研究得到了国家自然科学基金面上项目、科技部重点研发计划等项目的资助。
文章链接：https://doi.org/10.1093/plphys/kiae438。
